Введение в биологию — пост №8

[g_ryurikov]

VIII
Функции белков

Функции белков, прежде всего, очень разнообразны. Обычно в учебниках они перечисляются примерно таким списком: транспортная функция, сигнальная, структурная, ферментативная, двигательная, защитная. Здесь надо прежде всего иметь в виду, что на самом деле речь идёт о категориях функций, внутри каждой из которых есть значительное разнообразие. Например, один белок, выполняющий функцию, нам уже известен: это гемоглобин, который переносит кислород к разным органам нашего организма. Но есть и куча других транспортных белков, которые что-то куда-то переносят, каждый своим особенным способом. Сигнальная функция — белки могут быть рецепторами на поверхности клетки, они избирательно связываются с какими-то веществами и передают информацию об их присутствии внутрь клетки; белки могут также передавать информацию от одних органов к другим на уровне многоклеточного организма (гормоны). Структурная функция — означает, что из белков что-то построено. Здесь тоже много разных вариантов, в пример можно привести кератин, из которого состоят ногти и волосы. Двигательная — есть белки, которые способны, извлекая из каких-то источников энергию, изменять свою форму и совершать таким образом механическую работу (например, белки мышц). Защитная функция — речь может идти, например, об антителах, защищающих нас от болезней, они тоже бывают разные.

Но самое большое разнообразие белков мы встретим среди ферментов. Ферментами называются белки, выполняющие каталитические функции. Катализатором в химии называется вещество, которое вступает в реакцию, но в результате выходит из неё в изначальном виде, и поэтому не расходуется, и с которым реакция идёт существенно быстрее, чем без него. Иными словами — вещество, ускоряющее химическую реакцию. На самом деле, слово «ускорять» здесь — некая формальность, на самом деле без катализатора некоторые реакции идут настолько медленно, что на макроуровне можно сказать, что они не идут вовсе. А с катализатором идут. Это явление довольно распространено в неорганической химии, к примеру, очень многие реакции могут катализироваться платиной или палладием.

Живые организмы, понятное дело, осуществляют кучу разнообразных химических реакций. Более того — большинство этих реакций не идут самопроизвольно. Вот, например, мы говорили, что углеводы могут использоваться как источник энергии. Как именно будет извлекаться энергия, какие именно превращения будут происходить? Подробнее об этом чуть позже, но вот на рисунке ниже несколько реакций, объясняющих, что в нашем организме будет происходить с глюкозой (это, разумеется, только очень малая часть всего нашего метаболизма).




Довольно очевидно, что самопроизвольно этот процесс не пойдёт. Просто раствор глюкозы в пробирочке у меня будет оставаться раствором всё той же самой глюкозы (особенно, если он стерильный). Нужны катализаторы, благодаря которым эти реакции пойдут, — ферменты.

Нужно обратить внимание, что на самом деле задача несколько сложнее, чем может показаться на первый взгляд: нужно не просто запустить все необходимые реакции, но запустить именно их, а всякие ненужные нам реакции чтобы не шли. Поэтому ферменты должны обладать значительной специфичностью, — грубо говоря, каждый фермент будет катализировать только одну, свою собственную реакцию. Есть у нас этот фермент — мы умеем осуществлять этот процесс, нет — значит нет. На схеме с превращениями глюкозы лиловые кружочки с циферками обозначают соответствующие ферменты: каждая из реакций осуществляется своим ферментом.

Таким образом, набор имеющихся у нас ферментов определяет набор химических реакций, происходящих у нас в организме. Опять-таки, содержательность этого утверждения больше, чем может показаться. Химия химией, а от чего зависят другие признаки, скажем, цвет шерсти у этих мышей? Почему одна чёрная, другая белая?




Как вообще получается окраска у мыши? В её клетках синтезируется пигмент (меланин), который и придаёт шерсти окраску. Если ферменты, необходимые для синтеза меланина есть — шерсть будет окрашенной. Если нет — перед нами мышь-альбинос.

А другие признаки? И мышь, и человек развиваются из оплодотворённой яйцеклетки — зиготы. Внешне мышиная и человеческая зиготы выглядят примерно одинаково. Как же получается, что из одной в результате получается мышь, а из другой — человек? От того, какие процессы идут в клетке, зависит, как она будет делиться, и с какими свойствами клетки будут получаться, — и в конечном счёте, какой организм получится. А как определяется специфика процессов, происходящих в клетке? Набором ферментов.

Таким образом, можно сказать, что по большому счёту именно специфичный набор белков и характер их работы определяет, будет ли организм жирафом, кротом или человеком, будет ли он блондином или брюнетом, сколько у него будет пальцев и не будет ли он дальтоником. Поэтому белки — это настолько важный класс веществ.

Каким образом реализуется столь тонкая специфичность фермента к тому, какую реакцию он может катализировать? Как мы помним, в зависимости от расположения разных аминокислот в полипептидной цепи белковая молекула может принимать специфическую форму. Белок-фермент обычно имеет своего рода «карманы», подходящие для «захвата» строго определённого рода веществ. Например, представим себе, что фермент связывает две разные молекулы, они благодаря правильному расположению «карманов» оказываются рядом и в результате соединяются. Или наоборот — фермент связывается с какой-нибудь молекулой и «разрезает» её. Или ещё что-нибудь.




Вещества, связывающиеся с ферментом, с которыми он что-то будет делать, называются его субстратом. Избирательность взаимодействия фермента с субстратом обеспечивается благодаря так называемому принципу «ключа и замка»: субстрат должен «подойти» к ферменту, как ключ подходит к замку.




Часть фермента, непосредственно соединяющаяся с субстратом, называется активным центром фермента. Для активного центра особенно важна правильная пространственная конфигурация и правильное распределение «химических инструментов», то есть радикалов аминокислот, обеспечивающих взаимодействие с субстратом. Нарушение аминокислотной последовательности в активном центре (в том числе замена одной-единственной аминокислоты) может привести к неправильной работе фермента или вовсе к невозможности связывания субстрата. Для остальной части фермента правильная последовательность аминокислот уже менее важна. По большому счёту достаточно, чтобы она обеспечивала правильную трёхмерную конфигурацию белка. Если, например, какая-нибудь аминокислота, обеспечивающая в данном месте поддержание третичной или четвертичной структуры, будет заменена на такую, которая этого делать не сможет, — тогда, конечно, всё пропало. А если это будет аминокислота с аналогичными свойствами — то есть шанс, что функция сохранится. А по отношению к остальным аминокислотам в этой части белка требования ещё мягче — по большому счёту, может быть практически всё равно, из чего там она сделана, эта часть. Всё это означает, что, с одной стороны, для правильного выполнения белком своей функции он должен иметь определённую, специфичную последовательность аминокислот; но с другой стороны, эта специфичность не абсолютна — некоторые изменения первичной структуры вполне могут оказаться не критичными.

Про специфичность фермента по отношению к субстрату в принципе можно сказать то же самое: она, как правило, высокая, но далеко не всегда абсолютная. У белка могут быть какие-то «побочные» возможности, вероятность реализации которых вырастет, если его совсем чуть-чуть подкорректировать. Это открывает возможность для эволюции функций белков.

Дополнительные ссылки:
http://biofile.ru/bio/21848.html
http://www.xumuk.ru/encyklopedia/2/4751.html
http://www.xumuk.ru/biologhim/048.html
http://biootvet.ru/evolution/evolution1243

(продолжение следует)

Введение в биологию — оглавление